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螺旋长度的差异和相互作用侧链的组合将导致接近TRF1和TRF2单体之间的电荷和空间冲突。 TRF1和TRF2形成端粒辅助蛋白的停靠位点 除了促进同二聚化和防止异二聚化外，TRF1和TRF2的TRFH结构域之间的序列差异使它们能够将不同的客户蛋白集合募集到端粒。 （2-6） 端锚聚合酶形成多聚体而聚（ADP-核糖基）底物蛋白形成的独特能力导致提出端锚聚合酶可以调节大型聚合结构的组装和拆卸的建议。 （7） 端锚聚合酶具有多种细胞功能：（i）它们通过聚（ADP-核糖基）化TRF1并从端粒释放TRF1而参与端粒的维持。 端粒结合蛋白分TRF1和TRF2，TRF1会抑制端粒酶延长端粒，但是，过度抑制TRF1也和抑制TRF2一样也会破坏端粒功能。 由于端粒结合蛋白会阻碍端粒酶延长端粒的作用，因此，细胞每分裂一次，端粒酶只能延伸端粒最多约15bp，而端粒缩短达50bp以上，得不偿失，从而.
荧光互相关光谱通过分析不同标记的TRF1和TRF2在显微镜共聚焦体积内一起移动时的重合波动如何相关来描述复合物组装。 我们观察到，在单分子水平上，TRF1有效地替代了TIN2上的TRF2。 我们还评估了另一种端粒因子TPP1的作用，该因子将端粒酶招募到端粒。 人类Shelterin 由TRF1、TRF2、TIN2、RAP1、POT1和TPP1组成，结合双链和单链端粒DNA，参与广泛的功能。 它通过加帽和保护染色体末端不被识别为DNA双链断裂来抑制DNA损伤反应。 它通过隔离端粒突出部分来防止外切核酸酶的降解。 TRF1与端粒结合的构型会阻止端粒酶进入这些染色体末端，从而对端粒的长度进行负向调节。 然而，tankyrase 1对这个负调控器的PARylation作用会将它从端粒中释放出来。
包括TRF1、TRF2、POT1、TIN2、TPP1和RAP1，它们共同促成正常端粒功能。 shelterin复合物的核心成分是TRF1和TRF2，它们结合哺乳动物的双链端粒DNA重复序列。 TRF1和TRF2通过n末端同源二聚化结构域形成同源二聚体，并通过称为端粒的Myb型DNA结合结构域与双链端粒DNA强烈结合。
此外，法国已经向乌克兰提供了6门155毫米TRF1牵引榴弹炮和2套响尾蛇（Crotale）短程地对空导弹系统。 另外，乌克兰已经从法国收到了18门“凯撒”自行火炮、“西北风”（Mistral）便携式防空导弹和“米兰”（MILAN）反装甲车导弹系统、大约60辆装甲运兵车和HDP-2A2. TRF1和TRF2在抑制端粒DNA损伤信号和招募shelterin复合体的其余部分方面发挥关键作用。 TIN2与TRF1和TRF2结合并作为端粒的双链和单链结合复合体之间的连接物。 文章发表在 Nucleic Acids Research 首先，研究人员使用谷歌学术收集了大量与端粒序列相关的数据，并对相关文献进行了系统的综述。虽然有大量的搜索条目，但其中很多并非同行评议文章。最终， 研究团队通过文献检索发现了1619篇相关论文，这比在植物rDNA数据库和端粒酶数据库中引用的文献分别高20.
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